Đề thi, bài tập trắc nghiệm online Hóa sinh enzyme – Đề 5

Ligase (synthetase) là lớp enzyme xúc tác phản ứng tạo liên kết hóa học giữa hai phân tử, thường đi kèm với việc sử dụng năng lượng từ ATP hoặc các nucleotide triphosphate khác. Ví dụ như DNA ligase, aminoacyl-tRNA synthetase.

Tính đặc hiệu cơ chất của enzyme thể hiện khả năng enzyme nhận biết và liên kết chọn lọc với một hoặc một số cơ chất nhất định có cấu trúc phù hợp với trung tâm hoạt động của nó.

Mô hình 'khớp cảm ứng' cải tiến mô hình 'khóa và chìa khóa' bằng cách cho rằng enzyme không có hình dạng trung tâm hoạt động cố định. Thay vào đó, enzyme thay đổi cấu trúc không gian khi liên kết với cơ chất để tạo ra sự khớp tối ưu, tăng cường liên kết và xúc tác phản ứng hiệu quả hơn.

Cellulase là enzyme phân giải cellulose, thành phần chính của thành tế bào thực vật. Trong công nghiệp giấy và dệt may, cellulase được sử dụng để xử lý bột giấy, cải thiện chất lượng giấy, và làm mềm vải cotton (biopolishing).

Kinase là lớp enzyme thuộc nhóm transferase, xúc tác phản ứng chuyển nhóm phosphate từ một phân tử (thường là ATP) sang một phân tử khác. Phản ứng phosphate hóa đóng vai trò quan trọng trong điều hòa hoạt động protein và nhiều quá trình tế bào.

Phosphatase là enzyme xúc tác phản ứng loại bỏ nhóm phosphate khỏi phân tử (khử phosphate hóa). Chức năng này ngược lại với kinase, enzyme xúc tác phản ứng gắn nhóm phosphate vào phân tử (phosphate hóa). Kinase và phosphatase phối hợp điều hòa nhiều quá trình sinh học thông qua phosphate hóa và khử phosphate hóa protein.

Oxidoreductase là lớp enzyme xúc tác các phản ứng oxy hóa khử, tức là phản ứng chuyển electron hoặc ion hydride giữa các phân tử. Ví dụ như dehydrogenase, oxidase, reductase.

Ức chế không cạnh tranh xảy ra khi chất ức chế liên kết với enzyme ở một vị trí khác với trung tâm hoạt động (vị trí dị lập thể). Sự liên kết này làm thay đổi cấu trúc không gian của enzyme, bao gồm cả trung tâm hoạt động, làm giảm khả năng liên kết với cơ chất và giảm hoạt tính xúc tác.

Creatine kinase (CK), đặc biệt là isoenzyme CK-MB, là enzyme thường được sử dụng trong xét nghiệm chẩn đoán nhồi máu cơ tim. Khi tế bào cơ tim bị tổn thương, CK-MB được giải phóng vào máu, và nồng độ CK-MB tăng cao có thể chỉ ra nhồi máu cơ tim.

Hầu hết các enzyme trong cơ thể người hoạt động tối ưu ở pH gần trung tính, khoảng pH 6-8. Tuy nhiên, có một số enzyme hoạt động tốt ở pH acid (như pepsin trong dạ dày, pH ~2) hoặc pH kiềm (như trypsin trong ruột non, pH ~8).

Coenzyme là một loại cofactor hữu cơ, thường có nguồn gốc từ vitamin. Chúng thường tham gia trực tiếp vào phản ứng hóa học, thường đóng vai trò là chất mang tạm thời các nhóm chức. Cofactor là thuật ngữ rộng hơn, bao gồm cả ion kim loại và coenzyme, và có thể có nhiều vai trò khác nhau.

Niacin (Vitamin B3) là tiền chất (precursor) của coenzyme Nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+). NAD+ là coenzyme quan trọng trong nhiều phản ứng oxy hóa khử, đặc biệt trong hô hấp tế bào và chuyển hóa năng lượng.

Enzyme dị lập thể có các vị trí điều hòa (allosteric sites) khác với trung tâm hoạt động. Chất điều hòa (activator hoặc inhibitor) liên kết vào vị trí dị lập thể, gây ra sự thay đổi cấu trúc không gian của enzyme, ảnh hưởng đến ái lực của enzyme với cơ chất hoặc hoạt tính xúc tác.

Protease (peptidase) là nhóm enzyme xúc tác phản ứng thủy phân liên kết peptide trong protein, phân giải protein thành các peptide nhỏ hơn hoặc amino acid.

Pectinase là enzyme phân giải pectin, một polysaccharide có trong thành tế bào thực vật và tạo độ nhớt cho nước ép trái cây. Sử dụng pectinase trong sản xuất nước ép trái cây giúp phá vỡ pectin, làm giảm độ nhớt và làm trong nước ép.

Vmax (tốc độ tối đa) là tốc độ phản ứng tối đa đạt được khi enzyme hoàn toàn bão hòa cơ chất. Tại Vmax, tất cả các trung tâm hoạt động của enzyme đều đã liên kết với cơ chất và hoạt động với tốc độ tối đa.

Enzyme không bị biến đổi vĩnh viễn sau mỗi phản ứng. Chúng là chất xúc tác và được tái sử dụng. Các phát biểu còn lại đều đúng: enzyme tăng tốc độ phản ứng, có tính đặc hiệu cơ chất và hoạt tính enzyme chịu ảnh hưởng của nhiệt độ và pH.

Nhiệt độ, pH và nồng độ cơ chất là những yếu tố quan trọng ảnh hưởng đến hoạt tính enzyme. Ánh sáng thường không phải là yếu tố trực tiếp tác động đến hoạt tính của enzyme trong điều kiện sinh học thông thường.

Khi nồng độ cơ chất tăng, tốc độ phản ứng enzyme tăng lên vì có nhiều phân tử cơ chất liên kết với enzyme hơn. Tuy nhiên, khi nồng độ cơ chất đủ cao để bão hòa tất cả các trung tâm hoạt động của enzyme, tốc độ phản ứng sẽ đạt giá trị tối đa (Vmax) và không thể tăng thêm nữa, dù nồng độ cơ chất tiếp tục tăng.

Isoenzyme (isozyme) là các dạng khác nhau của cùng một enzyme, mã hóa bởi các gen khác nhau, và có thể có sự khác biệt nhỏ về cấu trúc bậc một (trình tự amino acid). Tuy nhiên, chúng xúc tác cùng một phản ứng hóa học nhưng có thể khác nhau về tính chất động học, điều hòa, hoặc phân bố mô.

Trung tâm hoạt động là vùng đặc biệt trên enzyme, nơi chất nền (substrate) liên kết và phản ứng hóa học được xúc tác. Đây là nơi enzyme thực hiện chức năng chính của mình.

Cofactor là các phân tử hoặc ion kim loại không phải protein, nhưng cần thiết cho hoạt động xúc tác của nhiều enzyme. Chúng có thể tham gia vào liên kết cơ chất, xúc tác phản ứng, hoặc ổn định cấu trúc enzyme.

Lyase là lớp enzyme xúc tác phản ứng loại bỏ nhóm chức từ cơ chất để tạo liên kết đôi, hoặc ngược lại là phản ứng cộng nhóm chức vào liên kết đôi. Phản ứng thường tạo ra hoặc loại bỏ liên kết đôi C-C, C-O, C-N, v.v.

Enzyme được ứng dụng rộng rãi trong công nghiệp thực phẩm (bia, rượu), dược phẩm (kháng sinh), công nghiệp giấy, dệt may, chất tẩy rửa... Xét nghiệm máu thông thường là một ứng dụng trong y học, nhưng không phải là ứng dụng công nghiệp theo nghĩa rộng như các lựa chọn còn lại.

Nhiệt độ cao cung cấp năng lượng nhiệt lớn, làm phá vỡ các liên kết yếu (liên kết hydro, liên kết ion, lực Van der Waals) duy trì cấu trúc không gian ba chiều của protein enzyme. Sự phá vỡ cấu trúc này gọi là biến tính (denaturation), làm enzyme mất hoạt tính xúc tác.

Enzyme hoạt động như chất xúc tác sinh học bằng cách giảm năng lượng hoạt hóa (Ea) cần thiết để phản ứng xảy ra. Điều này cho phép phản ứng diễn ra nhanh hơn so với khi không có enzyme.

Mô hình 'khóa và chìa khóa' ban đầu đề xuất rằng enzyme và cơ chất có hình dạng bổ sung cho nhau một cách hoàn hảo, giống như khóa và chìa, giải thích tính đặc hiệu của enzyme. Tuy nhiên, mô hình 'khớp cảm ứng' (induced fit) sau này được chấp nhận rộng rãi hơn.

Chất ức chế cạnh tranh có cấu trúc tương tự cơ chất, cạnh tranh vị trí liên kết với trung tâm hoạt động của enzyme. Nó làm tăng Km (hằng số Michaelis-Menten) vì cần nồng độ cơ chất cao hơn để đạt được một nửa Vmax, nhưng không ảnh hưởng đến Vmax (tốc độ phản ứng tối đa) khi nồng độ cơ chất đủ cao để vượt qua sự ức chế.

Km là nồng độ cơ chất tại đó tốc độ phản ứng đạt một nửa Vmax. Giá trị Km càng thấp, ái lực của enzyme với cơ chất càng cao, vì enzyme đạt được một nửa tốc độ tối đa ở nồng độ cơ chất thấp hơn.

Enzyme là chất xúc tác, không bị tiêu thụ hoặc biến đổi vĩnh viễn trong quá trình phản ứng. Sau khi xúc tác một phản ứng, enzyme được giải phóng ở dạng ban đầu và có thể tiếp tục xúc tác nhiều phản ứng khác. Đây là đặc tính quan trọng giúp enzyme hoạt động hiệu quả với lượng nhỏ.