Đề thi, bài tập trắc nghiệm online Hóa sinh enzyme – Đề 15

Phosphatase là enzyme xúc tác phản ứng thủy phân liên kết phosphate monoester, loại bỏ nhóm phosphate vô cơ khỏi một phân tử. Kinase lại xúc tác phản ứng ngược lại, thêm nhóm phosphate vào một phân tử (phosphoryl hóa), thường sử dụng ATP làm nguồn phosphate.

Histidine là amino acid thường gặp trong trung tâm hoạt động của enzyme và đóng vai trò quan trọng trong xúc tác acid-base. Nhóm imidazole của histidine có pKa gần với pH sinh lý, cho phép nó hoạt động vừa như chất cho proton (acid) vừa như chất nhận proton (base) trong phạm vi pH sinh lý.

Enzyme allosteric có vị trí điều biến (allosteric site) khác với trung tâm hoạt động. Chất điều biến (activator hoặc inhibitor) liên kết ở vị trí này, gây ra sự thay đổi cấu trúc không gian của enzyme, ảnh hưởng đến ái lực với cơ chất và hoạt tính xúc tác.

pH ảnh hưởng đến trạng thái ion hóa của các nhóm chức năng amino acid trong trung tâm hoạt động của enzyme và trên cơ chất. Sự thay đổi ion hóa có thể ảnh hưởng đến liên kết enzyme-cơ chất, cấu trúc enzyme và hoạt tính xúc tác. Mỗi enzyme thường có pH hoạt động tối ưu nhất định.

Protease (còn gọi là peptidase hoặc enzyme proteolytic) là lớp enzyme thủy phân liên kết peptide trong protein, polypeptide và peptide. Amylase thủy phân carbohydrate, lipase thủy phân lipid, và nuclease thủy phân acid nucleic.

Đồ thị Lineweaver-Burk (đồ thị nghịch đảo kép) là một biểu đồ tuyến tính hóa phương trình Michaelis-Menten, được sử dụng để xác định chính xác các thông số động học enzyme như Km và Vmax từ dữ liệu thực nghiệm. Nó cũng hữu ích trong việc phân loại các kiểu ức chế enzyme (cạnh tranh, không cạnh tranh, không đối kháng) dựa trên sự thay đổi của Km và Vmax.

Enzyme có nhiều ứng dụng trong y học, bao gồm chẩn đoán bệnh (ví dụ, đo nồng độ enzyme trong máu), điều trị bệnh (ví dụ, enzyme tiêu sợi huyết), và liệu pháp enzyme thay thế (cung cấp enzyme thiếu hụt). Sản xuất phân bón không phải là ứng dụng y học của enzyme.

Lớp enzyme Oxidoreductase bao gồm các enzyme xúc tác phản ứng oxy hóa khử, tức là phản ứng chuyển electron (hoặc ion hydride) từ một phân tử (chất khử) sang một phân tử khác (chất oxy hóa). Ví dụ như dehydrogenase và oxidase.

Transaminase (hoặc aminotransferase) là enzyme xúc tác phản ứng chuyển nhóm amino (NH2) từ một amino acid sang một α-keto acid. Phản ứng này đóng vai trò quan trọng trong chuyển hóa amino acid và tổng hợp amino acid không thiết yếu.

Creatine kinase isoenzyme MB (CK-MB) và Troponin là các enzyme tim đặc hiệu. Nồng độ của chúng tăng cao trong máu sau khi xảy ra tổn thương cơ tim, do đó chúng được sử dụng rộng rãi làm dấu ấn sinh học để chẩn đoán nhồi máu cơ tim.

Đơn vị quốc tế (IU) của hoạt tính enzyme được định nghĩa là lượng enzyme xúc tác chuyển hóa 1 micromole (μmol) cơ chất trong 1 phút, trong điều kiện tối ưu về nhiệt độ, pH và nồng độ cơ chất.

Chất ức chế cạnh tranh cạnh tranh với cơ chất để liên kết với trung tâm hoạt động của enzyme. Điều này làm tăng hằng số Michaelis-Menten (Km) biểu kiến (độ ái lực biểu kiến giảm) vì cần nồng độ cơ chất cao hơn để đạt được một nửa Vmax, nhưng không ảnh hưởng đến Vmax (tốc độ tối đa) nếu đủ cơ chất được cung cấp để vượt qua sự ức chế.

Enzyme hoạt hóa thường đề cập đến quá trình chuyển đổi các enzyme tiền chất không hoạt động, được gọi là zymogen hoặc proenzyme, sang dạng enzyme hoạt động. Quá trình này thường bao gồm sự cắt peptide hoặc thay đổi cấu trúc, làm lộ ra trung tâm hoạt động và cho phép enzyme thực hiện chức năng xúc tác.

Coenzyme là cofactor hữu cơ, thường có nguồn gốc từ vitamin, hoạt động như chất mang tạm thời các nhóm chức năng trong phản ứng enzyme. Cofactor là thuật ngữ rộng hơn, bao gồm cả ion kim loại và coenzyme, cần thiết cho hoạt động của enzyme.

Trong ức chế ngược dòng, sản phẩm cuối cùng của một con đường chuyển hóa thường hoạt động như chất ức chế allosteric cho enzyme xúc tác bước đầu tiên có tính quyết định của con đường đó. Cơ chế này giúp điều hòa con đường chuyển hóa, ngăn chặn việc sản xuất dư thừa sản phẩm khi đã đủ nhu cầu của tế bào.

Trong phản ứng enzyme tuần tự có thứ tự, các cơ chất liên kết với enzyme theo một trình tự cụ thể. Cơ chất đầu tiên phải liên kết trước để tạo ra vị trí liên kết phù hợp cho cơ chất thứ hai. Thứ tự này là bắt buộc để phản ứng xảy ra.

Holoenzyme là dạng enzyme hoạt động hoàn chỉnh, bao gồm apoenzyme (phần protein của enzyme) và cofactor (hoặc coenzyme) cần thiết cho hoạt động xúc tác. Apoenzyme là enzyme không hoạt động khi thiếu cofactor.

DNA polymerase là enzyme quan trọng trong quá trình sao chép DNA. Nó xúc tác phản ứng tổng hợp mạch DNA mới từ mạch khuôn DNA có sẵn, sử dụng các deoxyribonucleotide triphosphate (dNTPs) làm cơ chất.

Superoxide dismutase (SOD) là enzyme bảo vệ tế bào chống lại tác hại của các gốc tự do superoxide (O2-.). SOD xúc tác phản ứng phân hủy superoxide radical thành hydro peroxide (H2O2) và oxy phân tử (O2). Hydro peroxide sau đó thường được enzyme catalase phân hủy tiếp thành nước và oxy.

Taq polymerase là một loại DNA polymerase chịu nhiệt, được phân lập từ vi khuẩn Thermus aquaticus, sống trong suối nước nóng. Taq polymerase rất quan trọng trong kỹ thuật PCR vì nó có thể chịu được nhiệt độ cao cần thiết cho các chu kỳ nhiệt của PCR mà không bị biến tính, cho phép khuếch đại DNA hiệu quả.

Chất ức chế không cạnh tranh liên kết với enzyme tại vị trí khác trung tâm hoạt động, hoặc liên kết với phức hợp enzyme-cơ chất. Nó làm giảm nồng độ enzyme có hoạt tính, do đó làm giảm Vmax (tốc độ tối đa) nhưng không ảnh hưởng đến Km (ái lực enzyme với cơ chất).

Isoenzyme (hoặc enzyme đồng dạng) là các enzyme có cấu trúc protein khác nhau (do các gen khác nhau mã hóa) nhưng lại xúc tác cùng một phản ứng hóa học. Chúng thường có các đặc tính động học và điều hòa khác nhau, phù hợp với chức năng ở các mô hoặc giai đoạn phát triển khác nhau.

Chất ức chế không đối kháng chỉ liên kết với phức hợp enzyme-cơ chất (ES), không liên kết với enzyme tự do. Sự liên kết này làm giảm nồng độ phức hợp ES có hoạt tính, dẫn đến giảm Vmax. Đồng thời, nó cũng làm giảm Km biểu kiến (ái lực biểu kiến tăng) vì chất ức chế làm ổn định phức hợp ES, làm giảm sự phân ly của phức hợp này.

Enzyme hoạt động như chất xúc tác sinh học, làm giảm năng lượng hoạt hóa cần thiết để phản ứng xảy ra, từ đó tăng tốc độ phản ứng mà không bị tiêu thụ hay thay đổi cân bằng phản ứng.

Enzyme trong tế bào được điều hòa theo nhiều cơ chế như điều hòa allosteric (chất điều biến), điều hòa bằng liên kết cộng hóa trị (ví dụ, phosphoryl hóa), và điều hòa nồng độ enzyme (điều hòa biểu hiện gen). Thay đổi nhiệt độ môi trường không phải là cơ chế điều hòa sinh lý enzyme trong tế bào sống, mà là yếu tố môi trường ảnh hưởng đến hoạt tính enzyme.

Tính đặc hiệu của enzyme đối với cơ chất được quyết định bởi trung tâm hoạt động. Trung tâm này có hình dạng và các nhóm chức năng được sắp xếp đặc biệt để liên kết và tương tác một cách chính xác với cơ chất tương ứng.

RNA polymerase là enzyme chính xúc tác quá trình phiên mã, tổng hợp phân tử RNA từ khuôn mẫu DNA. Nó sử dụng ribonucleotide triphosphate (rNTPs) làm cơ chất và tạo ra mạch RNA có trình tự bổ sung với mạch khuôn DNA.

Lipase, đặc biệt là lipase tụy, là enzyme chính chịu trách nhiệm thủy phân triglyceride (lipid) thành fatty acid và glycerol trong quá trình tiêu hóa ở ruột non. Amylase tiêu hóa carbohydrate, protease tiêu hóa protein, và nuclease tiêu hóa acid nucleic.

Hoạt tính enzyme chịu ảnh hưởng lớn bởi nhiệt độ, pH và nồng độ cơ chất. Áp suất khí quyển trong điều kiện sinh học thông thường ít có tác động đáng kể đến hoạt tính enzyme.

Mô hình khớp cảm ứng mô tả rằng enzyme không hoàn toàn khớp với cơ chất ngay từ đầu. Khi cơ chất liên kết, enzyme thay đổi cấu trúc trung tâm hoạt động để tạo ra sự khớp tối ưu, tối đa hóa tương tác và xúc tác.