Đề thi, bài tập trắc nghiệm online Hóa sinh enzyme – Đề 13

Khi nồng độ chất nền tăng, tốc độ phản ứng enzyme tăng lên do có nhiều phân tử chất nền có sẵn để liên kết với enzyme. Tuy nhiên, tốc độ phản ứng sẽ đạt đến mức tối đa (Vmax) khi enzyme bão hòa chất nền, tức là tất cả các trung tâm hoạt động của enzyme đều đã liên kết với chất nền. Sau điểm bão hòa, việc tăng thêm nồng độ chất nền không làm tăng tốc độ phản ứng nữa.

Áp suất khí quyển thông thường không có ảnh hưởng đáng kể đến hoạt tính enzyme trong các hệ thống sinh học. Các yếu tố chính ảnh hưởng đến hoạt tính enzyme bao gồm pH, nhiệt độ, nồng độ chất nền và enzyme, cũng như sự hiện diện của chất ức chế hoặc hoạt hóa.

Creatine kinase (CK) và các isozyme của nó (CK-MB) là các enzyme thường được sử dụng trong xét nghiệm chẩn đoán bệnh tim mạch, đặc biệt là nhồi máu cơ tim. Sự gia tăng nồng độ CK-MB trong máu là dấu hiệu tổn thương cơ tim.

Feedback inhibition là một cơ chế điều hòa trong đó sản phẩm cuối cùng của một con đường chuyển hóa ức chế enzyme xúc tác một bước sớm trong con đường đó. Thường thì sản phẩm cuối cùng đóng vai trò là chất điều biến allosteric, liên kết với enzyme allosteric và làm giảm hoạt tính của nó.

Enzyme lyase xúc tác phản ứng cắt liên kết (C-C, C-O, C-N, v.v.) hoặc thêm nhóm vào liên kết đôi, không phải bằng thủy phân hoặc oxy hóa. Phản ứng thường tạo ra hoặc loại bỏ liên kết đôi.

Chất ức chế không cạnh tranh liên kết với enzyme hoặc phức hợp enzyme-chất nền tại vị trí khác trung tâm hoạt động, làm giảm nồng độ enzyme hoạt động hiệu quả. Điều này làm giảm Vmax (tốc độ tối đa) vì ít enzyme có sẵn để xúc tác phản ứng hơn, nhưng không ảnh hưởng đến Km (ái lực với chất nền) vì chất ức chế không can thiệp vào sự liên kết của chất nền với enzyme.

pH tối ưu cho hoạt động enzyme phụ thuộc vào cấu trúc enzyme (đặc biệt là các nhóm ion hóa trong trung tâm hoạt động và trên bề mặt enzyme) và môi trường mà enzyme hoạt động. Mỗi enzyme có pH tối ưu khác nhau, thường tương ứng với pH của môi trường sinh lý nơi enzyme đó hoạt động.

Enzyme isomerase xúc tác phản ứng đồng phân hóa, tức là phản ứng chuyển đổi một phân tử thành dạng đồng phân của nó. Phản ứng này bao gồm sự sắp xếp lại các nguyên tử trong phân tử, ví dụ như epimerase, racemase, mutase.

Đơn vị hoạt độ enzyme quốc tế (IU) được định nghĩa là lượng enzyme xúc tác sự chuyển đổi 1 micromol chất nền mỗi phút trong điều kiện xác định (pH, nhiệt độ, nồng độ chất nền).

Protease (hay peptidase) là nhóm enzyme xúc tác phản ứng thủy phân liên kết peptide trong protein, phân giải protein thành các peptide nhỏ hơn hoặc amino acid. Amylase thủy phân carbohydrate, lipase thủy phân lipid, và nuclease thủy phân acid nucleic.

Carbonic anhydrase là enzyme xúc tác phản ứng thuận nghịch giữa carbon dioxide (CO2) và nước để tạo thành bicarbonate (HCO3-) và proton (H+). Phản ứng này quan trọng trong việc vận chuyển CO2 trong máu, duy trì cân bằng pH và nhiều quá trình sinh lý khác.

Isozyme (hay isoenzyme) là các dạng enzyme khác nhau về cấu trúc (thường do các gene khác nhau mã hóa) nhưng xúc tác cùng một phản ứng hóa học. Chúng có thể khác nhau về tính chất động học, điều hòa, vị trí mô hoặc tế bào, và tính chất lý hóa.

Enzyme thường có tính đặc hiệu cao, xúc tác phản ứng nhanh, và đa số là protein. Tuy nhiên, enzyme thường hoạt động tối ưu trong một phạm vi pH và nhiệt độ tương đối hẹp, không phải rất rộng. Hoạt động enzyme thường giảm đáng kể hoặc mất hoạt tính khi pH hoặc nhiệt độ lệch quá xa khỏi giá trị tối ưu.

Km, hằng số Michaelis, là nồng độ chất nền mà tại đó tốc độ phản ứng enzyme đạt một nửa tốc độ tối đa (1/2 Vmax). Nó là một thước đo ái lực của enzyme đối với chất nền; Km thấp cho thấy ái lực cao và ngược lại.

Mô hình 'khóa và chìa khóa' (lock-and-key) ban đầu mô tả sự đặc hiệu của enzyme, trong đó trung tâm hoạt động của enzyme có hình dạng cố định, bổ sung chính xác với hình dạng của chất nền, giống như chìa khóa và ổ khóa. Mô hình 'khớp cảm ứng' (induced fit) sau này chính xác hơn, mô tả enzyme có thể thay đổi hình dạng khi liên kết với chất nền.

Chất ức chế cạnh tranh có cấu trúc tương tự chất nền và liên kết thuận nghịch với trung tâm hoạt động của enzyme, ngăn chặn chất nền liên kết và giảm tốc độ phản ứng. Chúng cạnh tranh trực tiếp với chất nền để chiếm vị trí trung tâm hoạt động.

Enzyme allosteric có vị trí điều chỉnh (vị trí allosteric) khác với trung tâm hoạt động. Chất điều biến (chất hoạt hóa hoặc chất ức chế) liên kết với vị trí allosteric này, gây ra sự thay đổi cấu trúc enzyme và ảnh hưởng đến hoạt tính xúc tác tại trung tâm hoạt động.

Enzyme hoạt động như chất xúc tác sinh học bằng cách tạo ra một con đường phản ứng thay thế với năng lượng hoạt hóa thấp hơn, do đó làm tăng tốc độ phản ứng.

Enzyme hydrolase xúc tác phản ứng thủy phân, tức là phản ứng cắt liên kết hóa học bằng cách sử dụng phân tử nước. Ví dụ, esterase, peptidase, glycosidase, lipase, nuclease.

Coenzyme là các phân tử hữu cơ nhỏ, không phải protein, nhưng cần thiết cho hoạt động xúc tác của nhiều enzyme. Chúng thường hoạt động như chất mang tạm thời của các nhóm chức năng trong phản ứng enzyme. Ví dụ như NAD+, FAD, CoA.

Trung tâm hoạt động là vùng đặc biệt trên enzyme nơi chất nền liên kết và được chuyển đổi thành sản phẩm. Đây là vị trí xúc tác chính của enzyme.

Covalent modification là cơ chế điều hòa enzyme bằng cách thêm hoặc loại bỏ nhóm hóa học một cách cộng hóa trị vào enzyme. Phổ biến nhất là phosphoryl hóa và dephosphoryl hóa, trong đó nhóm phosphate được thêm vào hoặc loại bỏ khỏi dư lượng serine, threonine hoặc tyrosine của enzyme, thay đổi hoạt tính của enzyme.

Enzyme được ứng dụng rộng rãi trong nhiều ngành công nghiệp, bao gồm dược phẩm (sản xuất kháng sinh), sản phẩm tẩy rửa (bột giặt sinh học), thực phẩm và đồ uống. Sản xuất phân bón hóa học chủ yếu dựa trên các phản ứng hóa học vô cơ, không sử dụng enzyme.

Enzyme ligase (hay synthetase) xúc tác phản ứng nối hai phân tử lại với nhau, hình thành liên kết hóa học mới. Phản ứng này thường cần năng lượng, thường được cung cấp bởi sự thủy phân ATP. Ví dụ, DNA ligase nối các đoạn DNA lại với nhau.

Enzyme transferase xúc tác phản ứng chuyển nhóm chức năng (ví dụ: nhóm methyl, nhóm acyl, nhóm phosphoryl) từ một phân tử (chất cho) sang một phân tử khác (chất nhận). Ví dụ, aminotransferase chuyển nhóm amino, kinase chuyển nhóm phosphate.

Chất ức chế không cạnh tranh liên kết với enzyme tại vị trí khác trung tâm hoạt động, không cạnh tranh trực tiếp với chất nền. Vì vậy, đáp án 4 là KHÔNG đúng. Chất ức chế không cạnh tranh làm giảm Vmax và không ảnh hưởng đến Km.

Zymogen, còn gọi là proenzyme, là tiền chất enzyme ở dạng chưa hoạt động. Chúng thường được tổng hợp ở dạng này để ngăn chặn hoạt động xúc tác không mong muốn ở nơi sản xuất. Zymogen cần được hoạt hóa bằng cách cắt peptide hoặc thay đổi cấu trúc để trở thành enzyme hoạt động.

Nhiệt độ tăng cao vượt quá nhiệt độ tối ưu sẽ làm phá vỡ các liên kết yếu (hydrogen, ion, kỵ nước) trong cấu trúc bậc ba và bậc bốn của enzyme, dẫn đến biến tính protein. Enzyme bị biến tính mất cấu trúc không gian ba chiều cần thiết cho hoạt động xúc tác và do đó mất hoạt tính.

Liên kết peptide là liên kết giữa các amino acid trong chuỗi polypeptide, tạo nên cấu trúc bậc nhất. Cấu trúc bậc ba được duy trì bởi các tương tác giữa các chuỗi bên R, bao gồm liên kết disulfide, liên kết ion, liên kết hydrogen và tương tác kỵ nước. Liên kết peptide không trực tiếp hình thành cấu trúc bậc ba mà là nền tảng cho chuỗi polypeptide.

Enzyme oxidoreductase xúc tác phản ứng oxy hóa khử, tức là phản ứng chuyển electron (hoặc ion hydride H-) từ một chất (chất khử) sang chất khác (chất oxy hóa). Ví dụ, dehydrogenase, oxidase, reductase.