Đề thi, bài tập trắc nghiệm online Hóa sinh enzyme – Đề 7

Trung tâm hoạt động là một vùng cụ thể trên enzyme, thường là một túi hoặc rãnh, nơi chất nền (substrate) liên kết và phản ứng xúc tác diễn ra. Đây là khu vực quyết định tính đặc hiệu và hoạt tính xúc tác của enzyme.

DNA polymerase là enzyme chính chịu trách nhiệm tổng hợp DNA mới từ khuôn DNA trong quá trình sao chép DNA. RNA polymerase tham gia vào quá trình phiên mã (tổng hợp RNA), DNA ligase nối các đoạn DNA lại với nhau, và ribonuclease phân hủy RNA.

Đồ thị Lineweaver-Burk (đồ thị nghịch đảo kép) là một công cụ đồ thị quan trọng trong động học enzyme. Bằng cách biểu diễn nghịch đảo của tốc độ phản ứng (1/v) theo nghịch đảo của nồng độ chất nền (1/[S]), đồ thị này cho phép xác định chính xác các thông số động học enzyme như Km và Vmax từ giao điểm và độ dốc của đường thẳng.

Cấu trúc bậc ba của enzyme (và protein nói chung) được duy trì bởi nhiều loại liên kết và tương tác không cộng hóa trị như liên kết disulfide, liên kết ion, tương tác kỵ nước, liên kết hydro, và lực Van der Waals. Liên kết peptide là liên kết cộng hóa trị tạo nên mạch polypeptide, thuộc cấu trúc bậc một, không trực tiếp duy trì cấu trúc bậc ba.

Phosphoryl hóa (gắn nhóm phosphate) và dephosphoryl hóa (loại bỏ nhóm phosphate) là cơ chế điều hòa enzyme nhanh chóng và linh hoạt. Việc gắn hoặc loại bỏ nhóm phosphate có thể thay đổi cấu trúc và hoạt tính của enzyme, cho phép tế bào phản ứng nhanh với các tín hiệu nội bào và ngoại bào, điều chỉnh các con đường chuyển hóa theo nhu cầu.

Enzyme xúc tác phản ứng thuận nghịch có thể tăng tốc độ cả phản ứng theo chiều thuận và chiều nghịch. Enzyme không thay đổi hằng số cân bằng, nhưng giúp hệ thống đạt trạng thái cân bằng nhanh hơn. Chiều phản ứng ưu thế (thuận hay nghịch) phụ thuộc vào nồng độ tương đối của chất phản ứng và sản phẩm theo nguyên lý Le Chatelier.

NAD+ (Nicotinamide adenine dinucleotide) là một coenzyme quan trọng, đóng vai trò là chất nhận electron trong nhiều phản ứng oxy hóa khử. Khi NAD+ nhận electron và proton, nó chuyển thành dạng khử NADH. NADH sau đó có thể nhường electron cho các phản ứng khử khác hoặc chuỗi vận chuyển electron để tạo ATP.

Creatine kinase (CK), đặc biệt là isozyme CK-MB, là enzyme được giải phóng vào máu khi tế bào cơ tim bị tổn thương (ví dụ trong nhồi máu cơ tim). Xét nghiệm nồng độ CK-MB trong máu là một trong các xét nghiệm quan trọng để chẩn đoán và theo dõi bệnh tim mạch.

Lipase tụy là enzyme chính được tiết ra từ tuyến tụy vào ruột non, đóng vai trò quan trọng trong tiêu hóa lipid (chất béo). Lipase tụy thủy phân triglyceride thành monoglyceride và acid béo, giúp hấp thu lipid ở ruột non. Pepsin và trypsin là protease (tiêu hóa protein), amylase tuyến nước bọt tiêu hóa carbohydrate.

Thuốc ức chế enzyme hoạt động bằng cách giảm hoặc ngăn chặn hoạt tính enzyme thông qua các cơ chế như ức chế cạnh tranh, không cạnh tranh, và không thuận nghịch. Tăng cường biểu hiện gen enzyme lại làm tăng lượng enzyme, do đó không phải là cơ chế ức chế mà ngược lại, là cơ chế tăng hoạt tính enzyme (gián tiếp thông qua tăng lượng enzyme).

Chất ức chế cạnh tranh có cấu trúc tương tự chất nền và cạnh tranh với chất nền để liên kết với trung tâm hoạt động của enzyme. Khi chất ức chế liên kết, nó ngăn chặn chất nền liên kết và do đó ức chế hoạt tính enzyme.

Enzyme allosteric thường có cấu trúc đa tiểu đơn vị, có nhiều trung tâm hoạt động và vị trí điều khiển allosteric. Chúng thể hiện tính hợp tác, nghĩa là sự liên kết của chất nền ở một trung tâm hoạt động ảnh hưởng đến ái lực của các trung tâm hoạt động khác. Động học của enzyme allosteric thường có dạng sigmoid, không phải hyperbolic như enzyme Michaelis-Menten điển hình.

Enzyme được ứng dụng rộng rãi trong nhiều ngành công nghiệp như dược phẩm (sản xuất kháng sinh), thực phẩm (sản xuất bia, rượu, nước ép trái cây), dệt may (làm mềm vải), chất tẩy rửa (enzyme protease, lipase). Tổng hợp polyme nhựa thường sử dụng các xúc tác hóa học, không phải enzyme.

Mô hình khớp cảm ứng mô tả sự tương tác giữa enzyme và chất nền, trong đó trung tâm hoạt động của enzyme không phải là một cấu trúc cứng nhắc mà có thể linh hoạt thay đổi hình dạng khi chất nền liên kết. Sự thay đổi này giúp trung tâm hoạt động ôm khít chất nền, tối ưu hóa sự tương tác và xúc tác phản ứng hiệu quả hơn so với mô hình 'khóa và chìa khóa' (lock and key) đơn giản.

Amylase là enzyme thuộc nhóm carbohydrate, chuyên xúc tác phản ứng thủy phân tinh bột (một polysaccharide) thành các đường đơn giản hơn như maltose và glucose. Lipase thủy phân lipid, protease thủy phân protein và nuclease thủy phân acid nucleic.

Enzyme chuyển vị (translocase) thuộc lớp enzyme transferase. Mặc dù không nằm trong sáu lớp enzyme chính ban đầu, transferase bao gồm các enzyme chuyển nhóm chức năng từ một phân tử sang phân tử khác. Translocase có chức năng vận chuyển các phân tử qua màng sinh học, về bản chất là chuyển vị trí của phân tử.

Các cơ chế điều hòa hoạt động enzyme bao gồm điều hòa dị lập thể, phosphoryl hóa/dephosphoryl hóa, điều hòa bằng sản phẩm cuối con đường chuyển hóa, và điều hòa bằng nồng độ enzyme (điều hòa biểu hiện gen). Biến tính protein bằng nhiệt độ cao là sự phá hủy cấu trúc enzyme, không phải là cơ chế điều hòa sinh lý.

Enzyme xúc tác các phản ứng hóa học sinh học, bao gồm thủy phân, oxy hóa khử, tổng hợp, đồng phân hóa,... Phản ứng phân rã phóng xạ là quá trình vật lý hạt nhân, không phải phản ứng hóa học và không được xúc tác bởi enzyme.

Nhiệt độ, pH và nồng độ enzyme đều là những yếu tố quan trọng ảnh hưởng đến tốc độ phản ứng enzyme. Áp suất thường không phải là yếu tố ảnh hưởng đáng kể đến hoạt tính enzyme trong điều kiện sinh học thông thường, trừ các trường hợp đặc biệt như enzyme ở sinh vật biển sâu.

Hydrolase là một trong sáu lớp enzyme chính, xúc tác phản ứng thủy phân (cắt liên kết bằng nước). Lipase, protease và amylase đều là hydrolase (thủy phân lipid, protein và carbohydrate tương ứng). Isomerase xúc tác phản ứng đồng phân hóa (chuyển đổi giữa các đồng phân), không phải phản ứng thủy phân.

Chất ức chế không cạnh tranh liên kết với enzyme tại vị trí khác trung tâm hoạt động, làm giảm nồng độ enzyme hoạt động hiệu quả. Điều này làm giảm tốc độ phản ứng tối đa (Vmax) vì có ít enzyme hoạt động hơn, nhưng không ảnh hưởng đến ái lực của enzyme với chất nền (Km không đổi) vì chất ức chế không cạnh tranh với chất nền để liên kết với trung tâm hoạt động.

Isozyme (hay enzyme đồng dạng) là các dạng enzyme khác nhau về cấu trúc protein (do các gen khác nhau mã hóa) nhưng xúc tác cùng một phản ứng hóa học. Chúng thường có các đặc tính động học (Km, Vmax) và điều hòa khác nhau, cho phép điều chỉnh hoạt động enzyme phù hợp với các mô hoặc điều kiện tế bào khác nhau.

Enzyme kinase là một loại transferase, chuyên xúc tác phản ứng chuyển nhóm phosphate từ phân tử giàu phosphate như ATP sang một phân tử nhận khác. Quá trình này gọi là phosphoryl hóa, đóng vai trò quan trọng trong nhiều quá trình điều hòa tế bào.

Nhiệt độ tăng cao có thể cung cấp thêm năng lượng cho phản ứng enzyme đến một mức độ nhất định. Tuy nhiên, khi nhiệt độ quá cao, nó phá vỡ các liên kết yếu (như liên kết hydro, tương tác kỵ nước) duy trì cấu trúc bậc ba của enzyme, dẫn đến biến tính enzyme và mất hoạt tính xúc tác.

Km là hằng số Michaelis-Menten, biểu thị nồng độ chất nền mà tại đó tốc độ phản ứng enzyme đạt một nửa tốc độ tối đa (Vmax/2). Km phản ánh ái lực của enzyme với chất nền; Km càng thấp, ái lực càng cao.

FAD (Flavin adenine dinucleotide) là một coenzyme quan trọng trong các phản ứng oxy hóa khử, đặc biệt trong chu trình Krebs và chuỗi vận chuyển electron. Vitamin B2 (Riboflavin) là tiền chất của coenzyme FAD. Thiếu vitamin B2 có thể dẫn đến thiếu FAD và ảnh hưởng đến các quá trình chuyển hóa năng lượng.

Enzyme lyase thuộc một trong sáu lớp enzyme chính, xúc tác phản ứng cắt liên kết (C-C, C-O, C-N,...) hoặc tạo liên kết đôi bằng cách loại bỏ một nhóm nguyên tử, thường không thông qua thủy phân hoặc oxy hóa. Ví dụ: decarboxylase loại bỏ nhóm carboxyl.

Cofactor là các phân tử hoặc ion kim loại vô cơ cần thiết cho hoạt tính xúc tác của nhiều enzyme. Chúng có thể là ion kim loại (như Mg2+, Zn2+, Fe2+) hoặc phân tử hữu cơ (coenzyme, ví dụ vitamin). Enzyme hoàn chỉnh, hoạt động bao gồm apoenzyme (phần protein) và cofactor được gọi là holoenzyme.

Pyruvate dehydrogenase complex (PDH complex) là một phức hợp enzyme xúc tác phản ứng oxy hóa khử carboxyl của pyruvate thành acetyl-CoA, một bước quan trọng kết nối đường phân với chu trình Krebs. Phản ứng này tạo ra NADH và CO2. Pyruvate kinase xúc tác bước cuối cùng của đường phân, lactate dehydrogenase xúc tác chuyển đổi pyruvate thành lactate, và alcohol dehydrogenase xúc tác oxy hóa alcohol.

Enzyme hoạt động như chất xúc tác sinh học, chúng tăng tốc độ phản ứng hóa học bằng cách giảm năng lượng hoạt hóa cần thiết để phản ứng xảy ra. Chúng không cung cấp năng lượng, thay đổi nồng độ chất phản ứng hoặc ảnh hưởng đến cân bằng hóa học của phản ứng.